Biochémia enzýmy. Štruktúra, vlastnosti a funkcie

Bunka každého živého organizmu, milióny chemických reakcií konať. Každý z nich je dôležitá, a preto je dôležité udržiavať rýchlosť biologických procesov na vysokej úrovni. Takmer každá reakcia je katalyzovaná enzýmom jeho. Čo sú enzýmy? Aká je ich úloha v klietke?

Enzýmy. definícia

Termín "enzým" je odvodený z latinského fermentum - kvások. Môžu byť tiež nazývaný enzýmy z gréckeho en Zyme - "míľovými krokmi."

Enzýmy - biologicky aktívne látky, takže akákoľvek reakcia vyskytujúce sa v bunke, sa nezaobíde bez nich. Tieto zlúčeniny pôsobia ako katalyzátory. V súlade s tým, akýkoľvek enzým, má dve hlavné vlastnosti:

1) Enzým urýchľuje biochemické reakcie, ale nie je spotrebovaná.

2) Hodnota rovnovážnej konštanty sa nemení, ale iba urýchľuje dosiahnutie tejto hodnoty.

Enzýmy zrýchli biochemické reakcie v tisícoch, a v niektorých prípadoch aj miliónkrát. To znamená, že v neprítomnosti enzýmu systéme všetky vnútrobunkové procesy sa prakticky zastavil, a bunka umiera sám. Preto je úloha enzýmov ako aktívne zložky, je vysoká.

Rôzne enzýmy umožňuje diverzifikovať regulovať bunkový metabolizmus. V každom kaskádu reakcií, ktoré sa zúčastňujú veľa rôznych tried enzýmov. Biologické katalyzátory majú vysokú selektivitu pomocou špecifického konformácie molekuly. T. Pro. Vo väčšine prípadov sú enzýmy proteín v prírode, sú v terciárneho štruktúry. Dôvodom je opäť špecifickosť molekuly.

Funkcia enzýmov v bunke

Hlavnou úlohou tohto enzýmu - zrýchlenie zodpovedajúce reakcie. Akékoľvek kaskádové procesy, pretože rozklad peroxidu vodíka a končí glykolýzy, vyžaduje prítomnosť biologického katalyzátora.

Správna funkcia enzýmov dosiahnuť vysokú špecificitu pre konkrétny substrát. To znamená, že katalyzátor môže urýchliť iba reakciou, nie viac, a to aj veľmi podobné. Stupňom špecificity enzýmu, nasledujúce skupiny:

1) Enzýmy s absolútnou špecifitou, keď je katalyzovaná iba jedným jednej reakcii. Napríklad, kolagenáza štiepia kolagén, a Maltáza odštepuje maltózu.

2) Enzýmy s relatívnou špecifickosťou. Patria sem látky, ktoré môžu katalyzovať určitú triedu reakcií, ako je napríklad, hydrolytickým štiepením.

Biokatalyzátor práca začína s pripojením aktívnom mieste k podkladu. Zároveň sa hovorí o interakcii podobne ako zámok a kľúč. To sa vzťahuje na úplná zhoda s podkladom tvorí aktívne centrum, vďaka ktorému je možné pre urýchlenie reakcie.

Ďalší krok spočíva v priebehu reakcie. Jeho rýchlosť sa zvyšuje pôsobením enzýmu komplexu. Nakoniec sme sa enzým, ktorý je spojený s reakčnými produktmi.

Konečné štádium - na odstránenie reakčných produktov z enzýmu, po ktorom sa aktívne miesto opäť uvoľní pre ďalšiu prevádzku.

Schematicky práce enzýmu v každom stupni môže byť zapísaný ako:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, kde S - je substrát, E - enzým, a P - produkt.

klasifikácia enzýmov

V ľudskom tele, môžete nájsť veľké množstvo enzýmov. Všetky poznatky o ich funkcií a práce boli systematizované, a v dôsledku toho došlo k spoločnej klasifikácii, s ktorého pomocou môžete ľahko určiť, čo je zvláštne katalyzátor. Tu je šesť základných tried enzýmov, rovnako ako niektoré príklady podskupín.

1. Oxidoreduktasy.

Enzýmy tejto triedy katalyzujú redox reakcie. Celková zotavil 17 podskupín. Oxidoreduktázy sú zvyčajne non-proteín časť za predpokladu, vitamín alebo hom.

Medzi oxidoreduktázy sú často nachádzajú nasledujúce podskupiny:

a) dehydrogenáza. Biochémia-dehydrogenáza enzým štiepi vodíkové atómy a prevedenie do iného substrátu. Táto podskupina je najbežnejší v reakciách dýchanie, fotosyntézy. V rámci dehydrogenázy je nevyhnutne prítomný vo forme koenzýmu NAD / NADH alebo flavoproteínov FAD / FMN. Často sú kovové ióny. Príklady zahŕňajú enzýmy ako tsitohromreduktazy, pyruvát dehydrogenáza isocitrátdehydrogenáza, a tiež mnoho pečeňových enzýmov (laktátdehydrogenázy, glutamát dehydrogenázy, a tak ďalej. D.).

b) oxidázy. Rad enzýmov katalyzovať adíciu kyslíka a vodíka, pričom by reakčné produkty byť voda alebo peroxid vodíka (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Príklady enzýmov cytochróm oxidázy, tyrosinasu.

c) peroxidáza a katalázy - enzýmy, ktoré katalyzujú rozklad H _{2O 2} na vodu a kyslík.

g) oxygenázy. Tieto biokatalyzátory urýchliť pripojenie kyslíka k substrátu. Dofamingidroksilaza - jeden z príkladov takýchto enzýmov.

2. transferázy.

Cieľové enzýmy tejto skupiny je prenos z radikálov z látky darcovského látky k príjemcovi.

a) metyltransferáza. DNA metyltransferázy - kľúčové enzýmy, ktoré riadi proces replikácie DNA. Metylácia nukleotidy hrá hlavnú úlohu v regulácii práce nukleovej kyseliny.

b) acyltransferáza. Enzýmy z tejto podskupiny sú dopravované z jednej molekuly na iné acyl. Príklady acyltransferáza: lecitín-cholesterol acyltransferáza (nesie funkčnú skupinu, s mastnou kyselinou o cholesterolu), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acyl sa prevádza na lysofosfatidylcholin).

c) aminotransferáz - enzýmy, ktoré sa podieľajú na konverziu aminokyselín. Príklady enzýmov alanínaminotransferázy, ktorý katalyzuje syntézu alanínu z pyruvátu a glutamátu prevedením aminoskupiny.

g) fosfotransferázu. Enzýmy katalyzujú pridanie tejto podskupine fosfátové skupiny. Iné meno fosfotransferázy kináza, je bežnejšie. Príklady zahŕňajú enzýmy ako hexokinas a aspartátu, ktoré sú pripojené ku zvyškom hexózy fosfát (hlavne glukózy), a kyselinu asparágovú , v tomto poradí.

3. Hydrolázy - trieda enzýmov, ktoré katalyzujú štiepenie väzieb v molekule, s následným pridaním vody. Látky, ktoré patria do tejto skupiny - hlavná tráviacich enzýmov.

a) esterázy - porušiť esterových väzieb. Príklad - lipázy, ktorá štiepi tuky.

b) glykosidázy. Biochémia enzýmy tejto rady spočíva v zničení glykozidickými väzbami polymérov (oligosacharidov a polysacharidov). Príklady: amylázy, sacharázy, maltáza.

c) peptidázy - enzýmy, ktoré katalyzujú rozklad bielkovín na aminokyseliny. Peptidázy súvisiace s enzýmami, ako je pepsín, trypsín, chymotrypsín, karboiksipeptidaza.

g) amidázy - amidové štiepenie väzby. Príklady: .. arginasu, ureáza, glutamináza atď Mnoho amidáza enzýmy, boli nájdené v ornitín cykle.

4. lyázy - enzýmy pre funkcie podobné hydroláz, ale v tomto štiepenie väzieb v molekulách nekonzumujú vodu. Enzýmy tejto triedy majú vždy časť nebielkovinového časti, napríklad vo forme vitamínov B1 a B6.

a) dopadekarboxylázy. Tieto enzýmy pôsobia na väzbu C-C. Príklady sú dekarboxylázy glutámovej kyseliny alebo pyruvátdekarboxyláza.

b) hydratáza a dehydratáza - enzýmy, ktoré katalyzujú štiepenie C-O väzby.

c) amidin-lyázy - ničenia väzbou C-N. Príklad: argininsuktsinatliaza.

g) R-O lyázy. Tieto enzýmy sú obvykle štiepené fosfátovú skupinu z podkladového materiálu. Príklad: adenylylcyklázu.

Biochémia enzýmov na základe ich štruktúry

Schopnosť každého enzýmu je určená jednotlivca, len so svojou vlastnou štruktúry. Každý enzým - je predovšetkým bielkovín, a jeho štruktúra a stupeň skladanie hrajú kľúčovú úlohu pri určovaní jeho funkciu.

Každý biokatalyzátor je charakterizovaný prítomnosťou aktívneho centra, ktorý, podľa poradia, je rozdelená do niekoľkých odlišných funkčných oblastí:

1) Katalytické centrum - špeciálna oblasť proteínu, v ktorom je enzým priľnavosť k podkladu. V závislosti na konformácii proteínu molekuly katalytického centrá môžu mať celý rad foriem, ktorá by mala zodpovedať na substrát, rovnako ako zámok a kľúč. Takáto komplexná štruktúra vysvetľuje, prečo je enzým proteín je v terciárneho stave.

2) Adsorpčné centrum - slúži ako "držiteľ". Tu, v prvom rade komunikácia prebieha medzi molekuly enzýmu a substrátovej molekuly. Avšak, spojenie, ktoré tvoria adsorpčné centrum, veľmi slabý, a tým aj katalytická reakcia je vratná, v tejto fáze.

3) Allosterické centrá môžu byť umiestnené v aktívnom centre, a po celom povrchu enzýmu. Ich funkcia - reguláciu enzýmu. Regulácia prebieha cez inhibítory molekúl a aktivátory molekúl.

Tieto aktivátorové proteíny viažuci sa na molekuly enzýmu, urýchliť jeho prevádzku. Inhibítory, naopak, inhibujú katalytickú aktivitu, a to môže dôjsť dvoma spôsobmi: buď sa molekula viaže na alosterické stredovej oblasti aktívneho centra enzýmu (kompetitívna inhibícia), alebo je pripojený k inej oblasti proteínu (nekompetitívny inhibícia). Kompetitívna inhibícia sa považuje za účinnejšie. Potom, čo takto uzavretého priestoru pre substrát väzba na enzým, a tento proces je možné iba v prípade, že prakticky úplné koincidencie molekuly inhibítora a tvorí aktívne centrum.

Enzým často sa neskladá z aminokyselín, ale aj ďalších organických a anorganických látok. V súlade s tým, izolované apoenzym - proteínová časť koenzým - organická skupina a kofaktor - anorganická časť. Koenzým môžu byť reprezentované ulgevodami, tuky, nukleové kyseliny, vitamíny. Na druhej strane, kofaktor - je často podporné ióny kovov. Enzýmová aktivita je určená jeho štruktúry: Ďalšie látky v kompozícii, menia katalytické vlastnosti. Rôzne typy enzýmov - je výsledkom kombinácie všetkých týchto faktorov vzniku komplexu.

Nariadenie o prácu enzýmov

Enzýmy ako biologicky aktívna látka nie je vždy nutné pre telo. Biochémia enzýmov je to, že môže byť v prípade, že nadmerné katalýza škôd živých bunkách. Aby sa zabránilo škodlivým účinkom na telo enzýmy nutné nejakým spôsobom regulovať svoju prácu.

T. To. Enzýmy sú bielkovinové povahy, sú ľahko zničené pri vysokých teplotách. denaturácia proces je reverzibilný, ale môže významne ovplyvniť látky.

pH tiež hrá dôležitú úlohu v regulácii. Maximálna aktivita enzýmu je všeobecne pozorovaná pri neutrálnej hodnote pH (7,0-7,2). Tiež enzýmy, ktoré pracujú len v kyslom prostredí, alebo len v alkalických roztokoch. Tak, v bunkových lyzozómov udržuje nízke pH, pri ktorej je maximálna aktivitu hydrolytických enzýmov. V prípade náhodného kontaktu s cytoplazmy, kde je prostredie bližšie k neutrálne, ich aktivita klesá. Takáto ochrana pred "samopoedaniya" je založený na funkciách hydrolázy.

Stojí za zmienku o dôležitosti koenzýmu a kofaktora v zložení enzýmov. Prítomnosť vitamínov alebo kovových iónov významne ovplyvňujú fungovanie niektorých špecifických enzýmov.

názvoslovie enzýmov

Všetky enzýmy v tele sa nazývajú podľa ich patriaci do niektorej z tried, rovnako ako substrát, s ktorými reagujú. Niekedy systematické názvoslovie používa nie jeden, ale dva z podkladu v názve.

Príklady názvov niektorých enzýmov:

1. Pečeňové enzýmy: laktát degidrogen aza-glutamát-aza-degidrogen.
2. Plná Systematický názov enzýmu: laktát + NAD-aza -oksidoredukt.

Zachovalé a triviálne názvy, ktoré sa nedržia pravidiel nomenklatúry. Príkladom sú tráviace enzýmy: trypsín, chymotrypsín, pepsín.

Proces syntézy enzýmov

Funkcia enzýmov sú určené aj na genetickej úrovni. Vzhľadom na to, že molekula je a veľký. - proteín, a jeho syntéza je presne rovnaké, ako procesy transkripcie a translácie.

Syntéza enzýmy prebieha nasledujúcim spôsobom. Spočiatku DNA čítať údaje o zadanej enzýmu za vzniku mRNA. Messenger RNA kóduje všetky aminokyseliny, ktoré sú súčasťou enzýmu. Regulácia enzýmov môže dôjsť aj na úrovni DNA, v prípade, že produkt reakcie katalyzovanej dostatok génovej transkripcie zastaví a naopak, v prípade, že je potrebné v produkte, aktivuje proces transkripcie.

Akonáhle sa uvoľní mRNA v cytoplazme, ďalšia fáza - vysielanie. Na ribozómy endoplazmatického retikula syntetizované základné reťazec, skladajúci sa z aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Avšak molekuly proteínu v primárnej štruktúre ešte nemôže plniť svoju enzymatickú funkciu.

Aktivita enzýmu je závislá na proteínových štruktúr. Rovnaké EPS proteín dochádza krútenie, čím sa vytvorí prvý sekundárne a terciárne štruktúru. Syntéza niektorých enzýmov sa zastaví v tejto fáze, ale pre zvýšenie aktivity katalyzátora je často nutné pripojenie a kofaktor koenzým.

V určitých oblastiach endoplazmatického retikula dodáva pripevnený organické zložky enzýmu: cukry, nukleové kyseliny, tuky a vitamíny. Niektoré enzýmy nemôže fungovať bez prítomnosti koenzýmu.

Kofaktor hrá kľúčovú úlohu pri vzniku kvartérne štruktúry proteínu. Niektoré z funkcií enzýmov sú k dispozícii len vtedy, keď organizácia proteín domény. Preto je ich prítomnosť kvartérne štruktúre, v ktorej spojovací člen medzi viacerými proteínových globúl je ion kovu, veľmi dôležité.

Rôzne formy enzýmov

Existujú situácie, kedy je nutné prítomnosť niekoľkých enzýmov, ktoré katalyzujú rovnakú reakciu, ale líšia sa od seba v niektorých ohľadoch. Napríklad, enzým môže pracovať pri teplote 20 stupňov, ale pri teplote 0 stupňov, nebude môcť plniť svoje funkcie. Čo robiť v takej situácii, v živom organizme pri nízkych teplotách?

Tento problém sa dá ľahko vyriešiť prítomnosti niekoľkých enzýmov, ktoré katalyzujú rovnakú reakciu, ale v rôznych pracovných podmienkach. Existujú dva typy rôznych foriem enzýmov:

1. Izoenzýmami. Tieto proteíny sú kódované rôznymi gény, ktoré sú zložené z rôznych aminokyselín, ale katalyzujú rovnakú reakciu.
2. Praví rôzne formy. Tieto proteíny sú transkribovaných z rovnakého génu, ale dochádza na ribozómy modifikácie peptidov. Na výstupe produkoval niekoľko foriem rovnakého enzýmu.

Výsledkom je, že rôzne formy prvého typu je vytvorená na genetickej úrovni, keď je druhý - na post-translačný.

význam enzýmy

Použitie enzýmov v medicíne príde na vydanie nových liekov, v rámci ktorého sa tieto látky sú už v správnom množstve. Vedci doteraz našiel spôsob, ako stimulovať syntézu chýbajúcich enzýmov v ľudskom tele, ale je teraz široko distribuované lieky, ktoré môžu vyrovnať po dobu ich neprospech.

Rôzne enzýmy v bunke katalyzovať veľké množstvo reakcií, týkajúcich sa zachovania života. Jeden z týchto zástupcov sú enizmov nukleázy skupina: endonukleázy a exonukleasy. Ich činnosť je pre udržanie konštantnej hladiny nukleových kyselín v bunke, odstránenie poškodenej DNA a RNA.

Nezabudnite o fenoméne zrážanie krvi. Ako účinné opatrenia ochrany, proces je riadený rady enzýmov. Hlavnou z nich je trombín, ktorý premieňa neaktívne proteín fibrinogén na fibrín aktívne. Jej vlákno vytvára akúsi sieť, ktorá uzatvára miesto poškodenia cievy, čím sa zabráni nadmernej strate krvi.

Enzýmy sa používajú pri výrobe, varenie, výroba mnohých mliečnych výrobkov. Pre alkohol z glukózy kvasiniek môže byť použitá, však, pre úspešné výskytu tohto procesu a extrahovať dosť.

Zaujímavé fakty, o ktorých ste nevedeli

- Všetky enzýmy v tele majú obrovskú hmotu - 5000 na 1000000 Da. Je to v dôsledku prítomnosti proteínu v molekule. Pre porovnanie, je molekulová hmotnosť glukózy - 180 áno, a oxid uhličitý - celkom 44 áno.

- K dnešnému dňu otvorených viac ako 2000 enzýmov, ktoré sa nachádzajú v bunkách rôznych organizmov. Avšak, väčšina z týchto látok stále nie sú plne pochopené.

- Aktivita enzýmu sa používa pre získanie účinných pracích práškov. Tu, enzýmy plní rovnakú úlohu ako v tele: oni rozkladajú organickú hmotu, a táto vlastnosť pomáha bojových spotov. Odporúča sa použitie takého umývacieho prostriedku pri teplote, ktorá nie je vyššia, než 50 stupňov, inak môže ísť do procesu denaturácie.

- Podľa štatistík 20% ľudí na celom svete trpí nedostatkom niektorého z enzýmov.

- O vlastnostiach enzýmov známych po dlhú dobu, ale až v roku 1897, si ľudia uvedomili, že nie kvasinky, a výpis z ich buniek môže byť použitý pre fermentáciu cukru na alkohol.